Se kilde til Enzym

[[Fil:Acetylcholinesterase-1EA5.png|thumb|Figuren viser et [[bånddiagram]] af enzymet [[acetylcholinesterase]], der katalyserer kløvningen af [[neurotransmitter]]en [[acetylcholin]] ved [[hydrolyse]] til [[cholin]] og [[eddikesyre]]. Denne proces er meget vigtig for [[nervesystemet]]s funktion.<br />Fra [[Protein Data Bank|PDB]] [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1EA5 1EA5] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20110616193557/http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1EA5 |date=16. juni 2011 }}.]]

'''Enzymer''' er [[biomolekyle]]r, der [[katalysator (kemi)|katalyserer]] (øger [[reaktionshastighed|hastigheden]] af) [[kemisk reaktion|kemiske reaktioner]].<ref>Smith AD (Ed) ''et al.'' (1997) ''Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology'' Oxford University Press. {{ISBN|0-19-854768-4}} {{en sprog}}</ref><ref>Garrett RH, Grisham CM. (1999) ''Biochemistry, Second Edition'' Saunders College Publishing. 426-427. {{ISBN|0-03-022318-0}} </ref> Næsten alle enzymer er [[protein]]er. I enzymatiske reaktioner kaldes [[molekyle]]r i begyndelsen af processen [[substrat (enzym)|substrater]], og enzymet omdanner substraterne til forskellige molekyler kaldet [[produkt (kemi)|produkter]]. Næsten alle processer i en [[celle (biologi)|celle]] behøver enzymer for at kunne gå hurtigt. Da enzymer er ekstremt selektive med deres substrater og kun øger hastigheden af nogle få reaktioner blandt mange mulige, bestemmer det sæt af enzymer, der er syntetiseret i en celle hvilken [[stofskiftevej]], der indtræffer i cellen.

Enzymer virker som alle andre katalysatorer ved at sænke [[aktiveringsenergi]]en for en reaktion (''E''<sub>a</sub> eller Δ''G''<sup>‡</sup>). Det øger reaktionshastigheden dramatisk, så den i de fleste tilfælde er millioner af gange hurtigere end hastigheden for de ikke-katalyserede reaktioner. Som andre katalysatorer bliver enzymer hverken brugt i reaktionen eller forandrer reaktionens [[kemisk ligevægt|kemiske ligevægt]]. Enzymer adskiller sig fra andre katalysatorer ved at være langt mere specifikke og er kendt for at katalysere omkring 4.000 biokemiske reaktioner.<ref>{{cite journal|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|author=Bairoch A.|year=2000|title=The ENZYME database in 2000|journal=Nucleic Acids Res|volume=28|pages=304–305|pmid=10592255|doi=10.1093/nar/28.1.304|access-date= 2. august 2008|archive-date= 1. juni 2011|archive-url=https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|url-status=live| issn=0305-1048}} {{en sprog}}</ref>

Nogle få [[RNA]]-molekyler kaldet [[ribozym]]er katalyserer ligeledes reaktioner, hvoraf et yderst vigtigt eksempel er nogle dele af [[ribosom]]et.<ref>{{cite journal |author=Lilley D |title=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |journal=Curr Opin Struct Biol |volume=15 |issue=3 |pages=313–23 |year=2005 |pmid=15919196 |doi=10.1016/j.sbi.2005.05.002}} {{en sprog}}</ref><ref>{{cite journal |author=Cech T |title=Structural biology. The ribosome is a ribozyme |journal=Science |volume=289 |issue=5481 |pages=878–9 |year=2000 |pmid=10960319 |doi=10.1126/science.289.5481.878}} {{en sprog}}</ref> Syntetiske molekyler ([[kunstigt enzym|kunstige enzymer]]) udviser også enzymlignende katalysatoreffekt.<ref>{{en sprog}} {{cite journal |author=Groves JT |title=Artificial enzymes. The importance of being selective |journal=Nature |volume=389 |issue=6649 |pages=329–30 |year=1997 |pmid=9311771 | doi = 10.1038/38602 <!--Retrieved from PMID by DOI bot-->}}</ref>

Enzymaktiviten kan påvirkes af andre molekyler: [[enzyminhibitor|Inhibitorer]] er molekyler, der sænker enzymaktiviteten; [[enzymaktivator|aktivatorer]] er molekyler, der hæver aktiviteten. Mange [[lægemiddel|medikamenter]] og [[gift]]stoffer er enzyminhibitorer. Aktiviteten påvirkes også af [[temperatur]]en, de kemiske omgivelser (fx [[pH]]) og [[Massekoncentration|koncentrationen]] af substratet. Nogle enzymer bruges kommercielt som i syntesen af [[antibiotikum|antibiotika]], og nogle husholdningsprodukter bruger enzymer til at fremme biokemiske reaktioner (fx nedbryder enzymer i biologiske [[vaskemiddel|vaskemidler]] protein- eller [[fedtstof|fedtpletter]] på tøj, og enzymer i [[kødmørning|kødmørnere]] nedbryder strukturerende proteiner og gør kødet nemmere at tygge).

== Etymologi og historie ==
[[Fil:Eduardbuchner.jpg|thumb|[[Eduard Buchner]]]]
I det sene [[18. århundrede]] og tidlige [[19. århundrede]] kendtes fordøjelsen af [[kød]] foretaget af mavesekreter<ref name="Reaumur1752">{{cite journal | last = de Réaumur | first = RAF | author-link = René Antoine Ferchault de Réaumur | year = 1752 | title = Observations sur la digestion des oiseaux | journal = Histoire de l'academie royale des sciences | volume = 1752|pages = 266, 461}} {{fr sprog}}</ref> og omdannelsen af [[stivelse]] til [[sukker|sukre]] af planteekstrakter og [[spyt]]. Den mekanisme, som gennemførte denne proces, var dog ikke identificeret.<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120509114830/http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |date= 9. maj 2012 }} Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007 {{en sprog}}</ref>

I det [[19. århundrede]] konkluderede [[Louis Pasteur]] i forbindelse med studiet af [[gærsvamp|gærs]] [[fermentering]] af sukker til [[alkohol]], at denne fermentering blev katalyseret af vitale kræfter i gærcellen kaldet "[[Vitalisme|fermenter]]". Han mente, at de kun virkende i levende organismer. Han skrev, at "alkoholisk fermentering er en handling svarende til livet og organiseringen af gærcellen, ikke til døden eller forrådnelse af cellen."<ref>{{cite journal |author=Dubos J.|year= 1951|title= Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind.|journal= Trends Biotechnol|volume=13|issue=12|pages=511–515|pmid= 8595136}} {{en sprog}}</ref>

I 1878 brugte den tyske fysiolog [[Wilhelm Kühne]] (1837–1900) første gang ordet ''enzym'', som kommer fra [[græsk (sprog)|græsk]] ''ενζυμον'' "i surdej", til at beskrive denne proces. Ordet ''enzym'' blev senere brugt om ikke-levende substanser som [[pepsin]], og ordet ''ferment'' blev brugt om kemisk aktivitet produceret af levende organismer.{{kilde mangler|dato=december 2019}}

I 1897 begyndte [[Eduard Buchner]] at undersøge evnen til at fermentere sukker i gærekstrakt, der ikke indeholdt levende gærceller. I eksperimenter ved [[Humboldt-Universität zu Berlin]] fandt han ud af, at sukkeret blev fermenteret, uanset om der var levende gærceller i miksturen eller ej.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20170601123618/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html |date= 1. juni 2017 }} Accessed 4 April 2007 {{en sprog}}</ref> Han navngav enzymet, der fremdrog fermenteringen af sukrose, "[[zymase]]".<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20170708144420/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html |date= 8. juli 2017 }}. Set 4. april 2007 {{en sprog}}</ref> I 1907 modtog han [[Nobelprisen i kemi]] for sin biokemiske forskning og sin opdagelse af celleuafhængig fermentering. Enzymer er navngivet efter den reaktion, de udfører, i Buchners forsøg. Typisk bliver suffikset ''-ase'' tilføjet navnet af substratet (fx er [[laktase]] et enzym, der kløver [[laktose]]) eller typen af reaktion (fx danner [[DNA-polymerase]] DNA-polymerer).{{kilde mangler|dato=december 2019}}

Efter at have vist, at enzymer kan fungere uden for levende celler, var det næste trin at bestemme deres biokemiske natur. Mange forskere havde bemærket, at enzymatisk aktivitet var associeret med proteiner, men flere videnskabsmænd (blandt andre Nobelpristager [[Richard Willstätter]]) talte for, at proteiner blot var bærere af de virkelige enzymer, og at proteiner ''per se'' var uduelige som katalysatorer. I 1926 viste [[James B. Sumner]] dog, at enzymet [[urease]] var et rent protein og krystalliserede det; Sumner gjorde det samme med enzymet [[katalase]] i 1937. Konklusionen var, at rene proteiner kan være enzymer, hvilket endeligt blev bevist af [[John Howard Northrop|Northrop]] og [[Wendell Meredith Stanley|Stanley]], som arbejdede med fordøjelsesenzymerne pepsin (1930), trypsin og chymotrypsin. Disse tre videnskabsmænd fik tildelt Nobelprisen i kemi i 1946.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20150905075056/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ |date= 5. september 2015 }}. Set 4. april 2007 {{en sprog}}</ref>

[[Fil:Lysozyme crystal1.JPG|right|thumb|Wiki-C|Krystal af lysozym]]
Opdagelsen af at enzymer kunne krystalliseres tillod at foretage [[røntgenkrystallografi]], så man kunne udlede enzymers struktur. Det blev først gjort for [[lysozym]], der er et enzym, som fordøjer nogle [[bakterie]]rs kapper og findes i tårer, spyt og [[æggehvide]]. Strukturen blev løst af en gruppe ledet af [[David Chilton Phillips]] og publiceret i 1965.<ref>{{cite journal |author=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR.|year= 1965|title= Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2&nbsp;Angstrom resolution. |journal= Nature |volume=22|issue=206|pages=757–761|pmid= 5891407|doi= 10.1038/206757a0}} {{en sprog}}</ref> Denne højopløsningsstruktur af lysozym markerede begyndelsen til området [[strukturel biologi]] og indsatsen for at forstå, hvordan enzymer fungerer i detaljer på atomart plan.{{kilde mangler|dato=december 2019}}

== Strukturer og mekanismer ==
{{uddybende|tekst=Se også|Enzymkatalyse}}
[[Fil:Carbonic anhydrase.png|thumb|[[Bånddiagram]]met viser [[kulsyreanhydrase|carboanhydrase II]]. Den grå kugle er zink-cofaktoren i det aktive sæde.<ref>Diagram udtrukket fra [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1MOO PDB 1MOO] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090113054748/http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1MOO |date=13. januar 2009 }}</ref>]]

Enzymer er generelt kugleformede proteiner, selv om andre former kan forekomme, og måler fra 62 [[aminosyrerest]]er (ca. 6,8 k[[Dalton (kemisk enhed)|Da]]) i størrelse for [[monomer]]en af [[4-Oxalocrotonattautomerase|4-oxalocrotonattautomerase]]<ref>{{cite journal |author=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |title=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |journal=J. Biol. Chem. |volume=267 |issue=25 |pages=17716–21 |year=1992 |pmid=1339435}}</ref> til over 2.500 rester (ca. 275 kDa) i det animalske enzym [[fedtsyresynthase]].<ref>{{cite journal |author=Smith S |title=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |journal=Faseb J. |volume=8 |issue=15 |pages=1248–59 |year=1994 |pmid=8001737 |access-date= 2. august 2008 |archive-date=22. januar 2009 |archive-url=https://web.archive.org/web/20090122052203/http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |url-status=live }}</ref> Enzymers størrelse angives oftest i antal aminosyrerester, eftersom forskellig form og foldning gør en beskrivelse i rumfangs- eller længdeenheder besværlig, men der findes dog nogle tilnærmende metoder, hvormed 1 aminosyrerest svarer til omkring 138 [[Ångstrøm|Å]]<sup>3</sup>.<ref>Kuglernes radius ville i et tænkt eksempel, hvor enzymerne havde en meget gennemsnitlig sammensætning af aminosyrer og var helt kugleformede, være mellem 12 og 44 Å for hhv. 62 og 2.500 aminosyrerester.</ref> Et mindre antal RNA-baserede biologiske katalysatorer eksisterer: det mest almindelige er [[ribosom]]et. Disse refereres til som enten ''RNA-enzymer'' eller [[ribozym]]er. Enzymers aktivitet bestemmes af deres [[tertiær struktur|tredimensionelle struktur]].<ref>{{cite journal|author=Anfinsen C.B.|year= 1973|title= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|journal= Science|pages= 223–230|pmid= 4124164|doi= 10.1126/science.181.4096.223|volume= 181}}</ref> De fleste enzymer er meget større end de substrater, de virker på, og kun en lille del af enzymet (omkring 3-4 aminosyrer) er direkte involveret i katalysen.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20180927214709/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |date=27. september 2018 }} Accessed 4 April 2007</ref> Den region, der indeholder de katalyserende rester (kaldet [[aktivt sæde]]), binder substratet og udfører derefter reaktionen. Enzymer kan også indeholde sæder, der binder [[cofaktor]]er, som behøves for katalysen. Nogle enzymer har også bindingssæder til små molekyler, som ofte er direkte eller [[#Stofskifteveje|indirekte]] produkter eller substrater for den reaktion, der katalyseres. Denne binding kan bruges i henhold til at forøge eller sænke enzymets aktivitet, hvilket giver muligheder for [[feedback]]regulering.

Ligesom alle andre proteiner er enzymer lavet af lange, lineære kæder af aminosyrer, der [[proteinfoldning|folder]] og dermed producerer et tredimensionelt produkt. Hver unik aminosyresekvens producerer en specifik struktur, som har unikke egenskaber. Individuelle proteinkæder kan nogle gange gruppere sig og danne et [[proteinkompleks]]. De fleste enzymer kan [[denaturering (biokemi)|denatureres]] (ufoldet og inaktiveret) af opvarmning eller kemiske denaturanter, som nedbryder proteinets tredimensionelle struktur. Afhængigt af enzymet kan [[denaturering]] både være reversibel og irreversibel.

=== Specificitet ===
Enzymer er generelt meget specifikke med hensyn til de reaktioner, som de katalyserer, og hvilket substrat, der er involveret i disse reaktioner. Komplementær form, ladning og [[hydrofil]]/hydrofob karakter af enzymer og substrater er ansvarlig for denne specificitet. Enzymer kan også udvise et imponerende niveau af [[stereospecificitet]], [[regioselektivitet]] og [[kemoselektivitet]].<ref>{{cite journal |author= Jaeger KE, Eggert T.|year= 2004|title= Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution.| journal=Curr Opin Biotechnol.|volume= 15(4)|pages= 305–313|pmid= 15358000|doi= 10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref> Nogle særlige enzymer kan reagere med mere end ét substrat, og nogle få enzymer, kaldet "[[brogede enzymer]]", kan reagere med en relativt bred række substrater. Det er blevet foreslået, at brogede enzymers lidt bredere substratspecificitet er vigtig for evolutionen af nye biosyntetiske veje.<ref>{{cite web |url=http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |title=The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function |access-date=2006-10-11 |last=Firn |first=Richard |archive-date=31. oktober 2006 |archive-url=https://web.archive.org/web/20061031063451/http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |url-status=dead }}</ref>

Nogle af de enzymer, der udviser den største specificitet og nøjagtighed, er involveret i kopiering og udtrykning af [[arvemasse|genomet]]. Disse enzymer har "korrektur"-mekanismer, hvor et enzym som [[DNA-polymerase]] i det første trin katalyserer en reaktion, for derefter at tjekke, om produktet er korrekt i et andet trin.<ref>{{cite journal |author= Shevelev IV, Hubscher U.|year= 2002|title= The 3' 5' exonucleases.| journal= Nat Rev Mol Cell Biol.|volume= 3|issue= 5|pages= 364–376|pmid= 11988770|doi= 10.1038/nrm804}}</ref> Denne totrinsproces resulterer i en gennemsnitlig fejlrate på mindre end 1 fejl per 100 millioner reaktioner i de ekstremt nøjagtige [[pattedyr]]spolymeraser.<ref>Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) ''Biochemistry.'' W. H. Freeman and Company {{ISBN|0-7167-4955-6}}</ref> Lignende korrekturmekanismer findes også i [[RNA-polymerase]]r,<ref>{{cite journal |author= Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|year= 2006|title= Transcript-assisted transcriptional proofreading.| journal= Science.|volume= 313|pages= 518–520|pmid= 16873663|doi= 10.1126/science.1127422}}</ref> [[aminoacyl-tRNA-synthetase]]r<ref>{{cite journal |author= Ibba M, Soll D.|year= 2000|title= Aminoacyl-tRNA synthesis.|url= https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2000_69/page/617|journal=Annu Rev Biochem. |volume=69 |pages=617–650 |pmid=10966471 |doi=10.1146/annurev.biochem.69.1.617}}</ref> og [[ribosom]]er.<ref>{{cite journal |author= Rodnina MV, Wintermeyer W.|year= 2001|title= Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms.|url= https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2001_70/page/415| journal= Annu Rev Biochem.|volume= 70|pages= 415–435|pmid= 11395413 | doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.415}}</ref>

==== Modeller for enzymaktivitet ====
For at forstå enzymers virkemåde har videnskabsfolk i tidens løb foreslået forskellige modeller, som har kunnet simplificere den kompleksitet, der omgiver enzymaktiviteten. Den nuværende model er "induceret tilpasning", men den er udviklet efter en årrække, hvor "lås og nøgle"-modellen havde mange tilhængere.

;"Lås og nøgle"-modellen
[[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] foreslog i 1894 "Lås og nøgle"-modellen, hvis forklaring på, at enzymer er meget specifikke, er, at både enzymet og substratet har specifikke geometriske former, der passer præcist til hinanden.<ref>{{cite journal|author= Fischer E.|year= 1894|title= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme|journal= Ber. Dt. Chem. Ges.|volume= 27|pages= 2985–2993|url= http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi= 10.1002/cber.18940270364|access-date=  2. august 2008|archive-date= 11. maj 2011|archive-url= https://web.archive.org/web/20110511082519/http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|url-status=live}}</ref> Selv om denne model forklarer enzymspecificiteten, formår den ikke at forklare stabiliseringen af det overgangsstadium, enzymet kommer til at befinde sig i. "Lås og nøgle"-modellen er blevet afvist, og modellen for fremkaldt eller induceret tilpasning er på nuværende tidspunkt den mest accepterede enzym-substrat-coenzymfigur.

;Induceret tilpasning
[[Fil:Induced fit diagram da.svg|thumb|Diagrammer der viser hypotesen omkring fremkaldt tilpasning af et enzym virkemåde.]]
I 1958 foreslog [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] en modifikation til "lås og nøgle"-modellen: Eftersom enzymer er ret fleksible strukturer, forandres det aktive sæde til stadighed i takt med, at enzymet interagerer med substratet.<ref>{{cite journal|doi= 10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year= 1958|title= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–104|pmid= 16590179}}</ref> De [[sidekæde]]r, der udgør det aktive sæde, formes ved substratbinding således, at de sidder i den præcise position, der gør det muligt for enzymet at udføre dets katalytiske funktion. I nogle tilfælde, såsom glykosidaser, ændrer også substratmolekylet form, mens det trænger inde i det aktive sæde.<ref>{{cite journal|author=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|year= 2002|title= Glycosidase mechanisms.|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619–629|pmid= 12413546|doi= 10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Det aktive sæde fortsætter med at forandre sig, indtil substratet er fuldgyldigt bundet, hvormed den endelige form og ladning er bestemt.<ref>{{cite book |last=Boyer |first=Rodney |title=Concepts in Biochemistry |url=https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye |orig-year=2002 |access-date=2007-04-21 |edition=2 |publisher=John Wiley & Sons, Inc. |location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |language=en |isbn=0-470-00379-0 |pages=[https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]–138 |chapter=6}}</ref>

=== Mekanisme ===
Enzymer kan agere på flere måder, som alle sammen sænker ΔG<sup>‡</sup>:<ref>Fersht, A (1985) ''Enzyme Structure and Mechanism'' (2nd ed) p50–52 W H Freeman & co, New York {{ISBN|0-7167-1615-1}}</ref>
* Sænke [[aktiveringsenergi]]en ved at skabe omgivelser, i hvilke overgangstilstanden stabiliseres (fx forvride formen af et substrat – ved at binde overgangstilstandskonformationen af substrat-produkt-molekylerne forvrider enzymet de bundne substrater til deres overgangstilstandsform. Det reducerer mængden af energi, der behøves for at færdiggøre overgangstilstanden).
* Sænke energien for overgangstilstanden uden dog at forvride substratet ved at skabe omgivelser med den modsatte ladningsfordeling end den for overgangstilstanden.
* Tilbyde en alternativ reaktionsvej. For eksempel ved midlertidigt at reagere med substratet og danne et intermediært ES-kompleks, som ville være umuligt i fraværet af enzymet.
* Reducere reaktionsentropiændringen ved at bringe substraterne sammen i den korrekte orientering til at reagere. Det er interessant, at denne entropiske effekt involverer destabiliseringen af grundtilstanden,<ref> Jencks W.P. "Catalysis in Chemistry and Enzymology." 1987, Dover, New York </ref> og at effektens indsats som katalysator er relativt lille.<ref>{{cite journal |author=Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A |title=How important are entropic contributions to enzyme catalysis? |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=97 |issue=22 |pages=11899–904 |year=2000 |pmid=11050223 |doi= 10.1073/pnas.97.22.11899}}</ref>

==== Stabilisering af overgangstilstanden ====
Forståelsen af oprindelsen for [[reducering]]en af ΔG<sup>‡</sup> forudsætter, at man finder ud af, hvordan enzymerne kan stabilisere overgangstilstandene mere end overgangstilstandene for ikke-katalyserede reaktioner. Tilsyneladende er den mest effektive måde at opnå høj stabilisering brug af elektrostatiske effekter; i særdeleshed ved at have relativt faste polære omgivelser, der er orienteret i retning af overgangstilstandens ladningsfordeling.<ref>{{cite journal |author=Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH |title=Electrostatic basis for enzyme catalysis |journal=Chem. Rev. |volume=106 |issue=8 |pages=3210–35 |year=2006 |pmid=16895325 | doi = 10.1021/cr0503106 <!--Retrieved from PMID by DOI bot-->}}</ref> Sådanne omgivelser eksisterer ikke i vandige ikke-katalyserede reaktioner.

==== Dynamik og funktion ====
Senere undersøgelser har givet ny indsigt i sammenhængen mellem enzymers interne dynamik og deres katalysatormekanisme.<ref> Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D. ''Enzyme dynamics during catalysis.'' Science. 2002 February 22;295(5559):1520–3. {{PMID|11859194}} </ref><ref> Agarwal PK. ''Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes.'' J Am Chem Soc. 2005 November 2;127(43):15248-56. {{PMID|16248667}}</ref><ref>Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D. ''Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis.'' Nature. 2005 November 3;438(7064):117-21. {{PMID|16267559}}</ref>
Et enzyms interne dynamik er bevægelsen af dets interne dele (fx aminosyrer, en gruppe af aminosyrer, en loop-region, en alfahelix, tætliggende betaplader eller endogså et helt domæne). Disse bevægelser forekommer på forskellige tidsskalaer, der rangerer fra [[femtosekund]]er til sekunder. Netværk af proteinrester gennem et enzyms struktur kan medvirke til katalyse gennem dynamisk bevægelse.<ref>{{cite journal|url=http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X|author=Yang LW, Bahar I.|title=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes.|journal=Structure.|date=5. juni 2005|volume=13|pages=893–904|pmid=15939021|doi=10.1016/j.str.2005.03.015 <!--Retrieved from Yahoo! by DOI bot-->}}{{Dødt link|date=februar 2022 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref><ref>{{cite journal|doi= 10.1073/pnas.052005999|author=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|title=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis.| journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U S A.|date=5. marts 2002|volume=99|pages=2794–9|pmid=11867722}}</ref><ref>Agarwal PK, Geist A, Gorin A. ''Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A.'' Biochemistry. 2004 August 24;43(33):10605-18. {{PMID|15311922}} </ref><ref>{{cite journal|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|author=Tousignant A, Pelletier JN.|title=Protein motions promote catalysis.|journal=Chem Biol.|date=august 2004|volume=11|issue=8|pages=1037–42|pmid=15324804|doi=10.1016/j.chembiol.2004.06.007 <!--Retrieved from URL by DOI bot-->|access-date= 2. august 2008|archive-date=30. november 2009|archive-url=https://web.archive.org/web/20091130073740/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|url-status=live}}</ref> Proteinbevægelse er vitalt for mange enzymer, men om det er små og hurtige vibrationer eller større og langsommere konformationelle bevægelser, der er vigtigst, afhænger af den involverede reaktionstype. Selvom disse bevægelser er vigtige i binding og afgivelse af substrater og produkter, er det ikke klart, om bevægelserne hjælper til at accelerere de kemiske trin i enzymatiske reaktioner.<ref> Olsson M.H.M., Parson W.W. and Warshel A. "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis" Chem. Rev., 2006 105: 1737-1756 </ref> Denne nye indsigt bidrager også til forståelsen af allosteriske effekter og udviklingen af ny medicin.

=== Allosterisk modulering ===
[[allosterisk regulering|Allosteriske]] enzymer ændrer deres struktur som svar på bindingen af [[effektor]]er. Modulering kan være direkte, hvor effektoren binder direkte til enzymets [[bindingssæde]], eller indirekte, hvor effektoren binder til andre proteiner eller [[proteinunderenhed]]er, der interagerer med det allosteriske enzym og dermed influerer den katalytiske aktivitet.

== Cofaktorer ==
{{uddybende|Cofaktor}}
Nogle enzymer udviser fuld aktivitet uden brug af ekstra komponenter. Andre behøver, at mindre molekyler (cofaktorer) bindes til dem, for at de er fuldt aktive.<ref>{{cite web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry |access-date=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |date=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-date=21. januar 2017 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |url-status=live }}</ref> Disse cofaktorer kan enten være [[uorganisk kemi|uorganiske]] (fx metalioner og [[jern-svovl-forbindelse]]r) eller [[organisk kemi|organiske]] (fx [[flavin]] og [[hæm]]). Organiske cofaktorer kan enten være [[prostetisk gruppe|prostetiske grupper]], som er tæt forbundet til et enzym, eller [[coenzym]]er, som afgives fra enzymets aktive sæde under reaktionen. Coenzymer inkluderer [[Nikotinamidadenindinukleotid|NADH]], [[Nikotinamid-adenin-dinukleotidfosfat|NADPH]] og [[adenosintrifosfat|ATP]]. Disse molekyler agerer i forbindelse med overførslen af kemiske grupper mellem enzymer.<ref>{{cite web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry |access-date=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |date=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-date=21. januar 2017 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |url-status=live }}</ref>

Et eksempel på et enzym, der indeholder en cofaktor, er [[kulsyreanhydrase]], som er vist i et bånddiagram ovenfor med en zink-cofaktor bundet som en del af dets aktive sæde.<ref>{{cite journal |author= Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R.|year= 2005|title= Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II.| journal=Biochemistry.|volume= 44(4)|pages= 1097–115|pmid= 15667203|doi= 10.1021/bi0480279}}</ref> Disse tætforbundne molekyler findes normalt i det aktive sæde og er involverede i katalysen. Fx er flavin- og hæm-cofaktorer ofte involveret i [[redoxreaktion]]er.

Enzymer, der behøver en cofaktor, men ikke har en bundet til sig, kaldes ''apoenzymer''. Et apoenzym sammen med dets cofaktor(er) kaldes et ''holoenzym'' (hvilket er den aktive form). De fleste cofaktorer er ikke [[kovalent binding|kovalent bundet]] til et enzym, men er meget tæt tilknyttet. Organiske prostetiske grupper kan dog være kovalent bundet (fx [[thiaminpyrofosfat]] i enzymet [[pyruvatdehydrogenase]]). Termen "holoenzym" kan også bruges om enzymer, der indeholder flere proteinunderenheder, såsom [[DNA-polymerase]]rne; her er holoenzymet det komplette kompleks, som består af alle de underenheder, der er nødvendige for aktiviteten.

=== Coenzymer ===
{{uddybende|Coenzym}}
[[Fil:NADH-3D-vdW.png|thumb|left|[[Molekylegrafik|Molekylemodel]] af coenzymet NADH]]
Coenzymer er små organiske molekyler, der transporterer kemiske grupper fra ét enzym til et andet.<ref>AF Wagner, KA Folkers (1975) ''Vitamins and coenzymes.'' Interscience Publishers New York| {{ISBN|0-88275-258-8}}</ref> Nogle af disse kemikalier såsom [[riboflavin]], [[thiamin]] og [[folinsyre]] er [[vitamin]]er – dette gælder, når komponenterne ikke kan fremstilles i kroppen, men må udvindes fra kosten. De kemiske grupper, der overføres, inkluderer [[hydrid]]ionen (H<sup>-</sup>) båret af [[nikotinamidadenindinukleotid|NAD<sup>+</sup> eller NADP<sup>+</sup>]], acetylgruppen båret af [[coenzym A]], formyl-, methenyl- eller methylgrupper båret af [[folinsyre]] og methylgruppen båret af [[S-adenosylmetionin]].

Da coenzymer bliver kemisk ændret som konsekvens af enzymaktion, kan coenzymer med fordel betragtes som en speciel klasse substrater, som bruges af mange forskellige enzymer. Fx vides det, at omkring 700 enzymer bruger coenzymet NADH.<ref>[http://www.brenda.uni-koeln.de/ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20081211024816/http://www.brenda.uni-koeln.de/ |date=11. december 2008 }} Tilgået 4. april 2007</ref>

Coenzymer bliver normalt regenererede, og deres koncentrationer bevares på et konstant niveau inde i cellen: for eksempel bliver NADPH regenereret gennem [[pentosefosfatvejen]] og ''S''-adenosylmethionin af methioninadenosyltransferase.

== Termodynamik ==
[[Fil:Carbonic anhydrase reaction in tissue da.svg|thumb|En [[kemisk reaktion]]s energier på forskellige stadier. Substrater behøver en stor mængde energi for at nå [[overgangstilstand]]en, som derefter henfalder til produkter. Enzymet stabiliserer overgangstilstanden ved at reducere den energi, der behøves i henhold til at danne produkterne.]]
{{uddybende|tekst=Hovedartikler|Aktiveringsenergi|Termodynamisk ligevægt|Kemisk ligevægt}}
Som alle katalysatorer ændrer enzymer ikke en reaktions kemiske ligevægt. Normalt går reaktionen med tilstedeværelse af enzymer i samme retning, som den ellers ville, men forløber bare hurtigere. Dog vil reaktionen i fravær af enzymer eventuelt resultere i andre produkter, fordi de ændrede betingelser gør, at disse produkter dannes hurtigere.

Yderligere kan enzymer koble to eller flere reaktioner, således at en termodynamisk favorabel reaktion kan bruges til at drive en termodynamisk ufavorabel reaktion. For eksempel driver hydrolysen af [[adenosintrifosfat|ATP]] ofte andre biokemiske reaktioner.

Enzymer katalyserer både de fremadgående og tilbagegående reaktioner. De ændrer ikke selve ligevægten, men kun hvor hurtigt den nås. For eksempel katalyserer [[carboanhydrase]] dets reaktion i begge retninger afhængigt af koncentrationen af dets reaktanter.

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow{Carboanhydrase}
H_2CO_3}</math> (i [[væv (biologi)|væv]]; høj CO<sub>2</sub>-koncentration)
: <math>\mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow{Carboanhydrase}
CO_2 + H_2O}</math> (i [[lunge]]r; lav CO<sub>2</sub>-koncentration)

Ikke desto mindre er reaktionen praktisk taget [[irreversibel]], hvis ligevægten er stærkt forskudt i den ene retning, dvs. i en meget [[exergonisk]] reaktion. På de betingelser katalyserer enzymet kun den reaktion, der tillades rent termodynamisk.

== Kinetik ==
{{uddybende|tekst=hovedartikel|Enzymkinetik}}
[[Fil:Enzymkatalyse.png|thumb|left|Mekanisme for en enzymkatalyseret reaktion med et enkelt substrat. Enzymet (E) binder et substrat (S) og producerer et produkt (P).]]
Enzymkinetik er undersøgelsen af, hvordan enzymer binder substrater og omdanner dem til produkter. De data om reaktionshastigheder, som benyttes i kinetiske analyser er opnået ved hjælp af enzym-[[assay]]s.

I 1902 foreslog [[Victor Henri]]<ref>{{cite journal|author=Henri, V.|year=1902|title= Theorie generale de l'action de quelques diastases|journal=Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris|volume= 135|pages= 916–919}}</ref> en kvantitativ teori for enzymkinetik, men hans eksperimentelle data var ikke brugbare, fordi betydningen af hydrogenionkoncentrationen endnu ikke var forstået. Efter at [[Peter Lauritz Sørensen]] havde defineret den [[logaritme|logaritmiske]] pH-skala og introduceret puffer-konceptet i 1909,<ref>{{cite journal|author=Sørensen,P.L.|year=1909|title= Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|journal=Biochem. Z.|volume= 21|pages= 131-304}}</ref> gentog den tyske kemiker [[Leonor Michaelis]] og hans canadiske licentiat [[Maud Leonora Menten]] Henris eksperimenter og bekræftede hans ligning, som nu kaldes [[Michaelis-Menten-kinetik|Henri-Michaelis-Menten-ligningen]] (eller blot Michaelis-Menten-ligningen).<ref>{{cite journal|author=Michaelis L., Menten M.|year=1913|title= Die Kinetik der Invertinwirkung|journal=Biochem. Z.|volume= 49|pages= 333–369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080509152745/http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html |date= 9. maj 2008 }} Accessed 6 April 2007</ref> Deres arbejde blev yderligere udviklet af [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] og [[J. B. S. Haldane]], som udledte kinetiske ligninger, der stadig i høj grad bruges i dag.<ref>{{cite journal|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|author=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|year=1925|title=A note on the kinetics of enzyme action|journal=Biochem. J.|volume=19|pages=339–339|pmid=16743508|access-date= 2. august 2008|archive-date=19. marts 2015|archive-url=https://web.archive.org/web/20150319090436/http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|url-status=live}}</ref>

Henris store bidrag var at opdele enzymreaktioner i to trin. I det første bindes substratet reversibelt til enzymet, hvormed de danner et enzym-substrat-komplex. Dette kaldes nogle gange et Michaelis-kompleks. Enzymet katalyserer dernæst det kemiske trin i reaktionen og afgiver produkterne.

[[Fil:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction da.svg|thumb|En enzymreaktions mætningskurve, der viser relationen mellem substratkoncentrationen (S) og raten (''v'').]]
Enzymer kan katalysere op til flere millioner reaktioner per sekund. For eksempel vil reaktionen, som katalyseres af enzymet [[orotidin 5'-fosfatdecarboxylase]], bruge halvdelen af substratet på 78 millioner år, hvis enzymet ikke er til stede. I fald enzymet tilsættes varer den samme proces blot 25 millisekunder.<ref>{{cite journal |author=Radzicka A, Wolfenden R.|year= 1995|title= A proficient enzyme. |journal= Science |volume=6|issue=267|pages=90–931|pmid= 7809611 | doi = 10.1126/science.7809611 <!--Retrieved from Yahoo! by DOI bot-->}}</ref> Enzymhastigheder afhænger af opløsningsbetingelser og substratkoncentrationer. Betingelser, der denaturerer proteiner, såsom høje temperaturer og ekstremer inden for pH eller saltkoncentrationer, ophæver enzymaktiviteten, mens stigning i substratkoncentration har tendens til at forøge aktivitet. For at finde den maksimale hastighed for en enzymatisk reaktion forøges substratkoncentrationen indtil en konstant hastighed for produktdannelse ses. Dette vises i mætningskurven til højre. Mætning sker i takt med, at substratkoncentrationen øges, fordi mere og mere af det frie enzym omdannes til den substratbundne ES-form. Ved den maksimale hastighed (''V''<sub>max</sub>) for enzymet er alle enzymernes aktive sæder bundet til substrat, og mængden af ES-komplekser er den samme som den totale mængde enzym.
''V''<sub>max</sub> er dog kun én kinetisk konstant for enzymer. Den mængde substrat, der er nødvendig for at opnå en given reaktionshastighed, er også vigtig. Dette er givet ved [[Michaelis-Menten-konstanten]] (''K''<sub>m</sub>), som er den substratkoncentration, ved hvilken et enzym når halvdelen af sin maksimumhastighed. Hvert enzym har en karakteristisk ''K''<sub>m</sub>-værdi for et givet substrat, og dette kan vise, hvor stram bindingen af substratet er til enzymet. En anden brugbar konstant er ''k''<sub>cat</sub>, som er det antal substratmolekyler, der håndteres af et aktivt sæde per sekund.

Et enzyms effektivitet kan udtrykkes som ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. Dette kaldes også specificeringskonstanten og inkorporerer [[hastighedskonstant]]er for alle trin i reaktionen. Fordi specificeringskonstanten afspejler både affinitet og katalytisk formåen er den brugbar til at sammenligne forskellige enzymer med hinanden eller det samme enzym brugt til forskellige substrater. Det teoretiske maksimum for en specificeringskonstant kaldes diffusionsgrænsen og er omkring 10<sup>8</sup> til 10<sup>9</sup> (M<sup>-1</sup> s<sup>-1</sup>). Ved denne koncentration vil ethvert sammenstød mellem enzymet og substratet resultere i katalyse, og hastigheden af produktdannelsen er ikke begrænset af reaktionshastigheden, men af diffusionshastigheden. Enzymer med denne egenskab kaldes ''[[katalytisk perfekt enzym|katalytisk perfekte]]'' eller ''kinetisk perfekte''. Eksempler på sådanne enzymer er [[triosefosfatisomerase]], [[carboanhydrase]], [[acetylcholinesterase]], [[catalase]], fumarase, β-lactamase og [[superoxiddismutase]].

Michaelis-Menten-kinetik bygger på [[massevirkningsloven]], som er udledt af antagelsen af fri diffusion og termodynamisk drevet [[tilfældighed|tilfældig]] [[kollision]]. Mange biokemiske og cellulære processer afviger dog betydeligt fra disse betingelser på grund af meget høje koncentrationer, faseseparering af enzym/substrat/produkt eller en- eller todimensionel molekylær bevægelse.<ref>{{cite journal |author=Ellis RJ |title=Macromolecular crowding: obvious but underappreciated |journal=Trends Biochem. Sci. |volume=26 |issue=10 |pages=597–604 |year=2001 |pmid=11590012 |doi=10.1016/S0968-0004(01)01938-7}}</ref> I disse situationer kan en [[fraktal]] Michaelis-Menten-kinetik anvendes.<ref>{{cite journal |author=Kopelman R |title=Fractal Reaction Kinetics |journal=Science |volume=241 |issue=4873 |pages=1620–26 |year=1988 | doi = 10.1126/science.241.4873.1620 <!--Retrieved from Yahoo! by DOI bot-->}}</ref><ref>{{cite journal |author=Savageau MA |title=Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics |journal=J. Theor. Biol. |volume=176 |issue=1 |pages=115–24 |year=1995 |pmid=7475096 |doi=10.1006/jtbi.1995.0181}}</ref><ref>{{cite journal |author=Schnell S, Turner TE |title=Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws |journal=Prog. Biophys. Mol. Biol. |volume=85 |issue=2–3 |pages=235–60 |year=2004 |pmid=15142746 |doi=10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012}}</ref><ref>{{cite journal |author=Xu F, Ding H |title=A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects |journal=Appl. Catal. A: Gen. |volume=317 |issue=1 |pages=70–81 |year=2007 |doi=10.1016/j.apcata.2006.10.014 }}</ref>

Nogle enzymer virker med [[kinetik]], der er hurtigere end diffusionshastigheder, hvilket ville virke umuligt. Flere mekanismer er blevet inddraget til at forklare dette fænomen. Nogle proteiner anses for at accelerere katalyse ved at trække deres substrat ind og programmere deres retning ved brug af dipolære [[elektromagnetisk felt|elektriske felter]]. Andre modeller påberåber sig en [[kvantemekanisk tunnelering]]sforklaring, hvormed en proton eller en elektron kan tunnelere gennem aktiveringsbarrierer, selvom denne model for protontunnelering stadig er kontroversiel.<ref>{{cite journal|author= Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G.|year= 2004|title= How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations.|journal= Science|volume=303|issue=5655|pages=186–195|pmid= 14716003 | doi = 10.1126/science.1088172}}</ref><ref>
{{cite journal|author=Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A.|year= 2004|title= Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase|journal = J. Am. Chem. Soc.|volume=126|issue=9|pages=2820–1828|pmid= 14995199 | doi = 10.1021/ja037233l}}</ref> Kvantemekanisk tunnelering for protoner er blevet observeret i [[tryptamin]].<ref>{{cite journal|author=Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.|year= 2006|title= Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling|journal= Science| volume=312|issue=5771|pages=237–241|pmid= 16614214|doi= 10.1126/science.1126002}}</ref> Dette tyder på, at enzymkatalyse kan karakteriseres mere korrekt som "gennem barrieren" end den traditionelle model, hvor det er nødvendigt at substrater går "over" en sænket energibarriere.

== Inhibering ==
[[Fil:Competitive inhibition (Danish).svg|thumb|Kompetitive inhibitorer binder reversibelt til enzymet, hvilket forhindrer substratet i at binde. På den anden side hindrer substratbinding også binding af inhibitoren. Substrat og inhibitor konkurerer så at sige mod hinanden for enzymet.]]
[[Fil:Inhibition.png|thumb|Typer af inhibering. Denne klassificering blev introduceret af [[W.W. Cleland]].<ref>{{cite journal|author=Cleland, W.W.|year=1963|title= The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory|journal=Biochim. Biophys. Acta|volume= 67|pages= 173-187}}</ref>]]
{{uddybende|tekst=Hovedartikel|Enzyminhibitor}}
Reaktionsrater for enzymer kan sænkes med forskellige typer af [[enzyminhibitor]]er.

;Kompetitiv inhibering

I kompetitiv inhibering konkurrerer substrat og inhibitor om enzymet (dvs. de kan ikke binde på samme tid). Ofte ligner kompetitive inhibitorer meget enzymets rigtige substrater. For eksempel er [[metotrexat]] en kompetitiv inhibitor for enzymet [[dihydrofolatreduktase]], som katalyserer reduktionen af [[folinsyre|dihydrofolat]] til tetrahydrofolat. Ligheden mellem folinsyres og medikamentets strukturer er vist i figuren til højre nederst. Vær opmærksom på at binding af inhibitoren ikke behøver at være til det samme bindingssæde som for substratet (hvilket det ofte fremstilles som), hvis inhinbitorbinding ændrer enzymets konformation og dermed forhindrer binding af substratet og ''vice versa''. I kompetitiv inhibering ændres reaktionens maksimale hastighed ikke, men højere substratkoncentrationer er nødvendige for at nå en given hastighed, hvorden K<sub>m</sub> øges.

;U-kompetitiv inhibering

Ved ikke-kompetitiv inhibering kan inhibitoren ikke binde til det frie enzym, men kun til ES-komplekset. Det EIS-kompleks, der så dannes, er enzymatisk inaktivt. Denne type af inhibering er sjælden, men kan forekomme for multimeriske enzymer.

;Ikke-kompetitiv inhibering

Ikke-kompetitive inhibitorer kan binde til enzymet samtidig med substratet. Det medfører, at de aldrig binder til det aktive sæde. Både EI- og EIS-komplekserne er enzymatisk inaktive. Fordi inhibitoren ikke kan drives væk fra enzymet af højere substratkoncentrationer (i kontrast til kompetitiv inhibering), ændres den tilsyneladende V<sub>max</sub>. Men eftersom substratet stadig kan binde til enzymet, forbliver K<sub>m</sub> det samme.

;Blandet inhibering

Denne type inhibering ligner den ikke-kompetitive bortset fra, at EIS-komplekset har tilbageværende enzymatisk aktivitet.

I mange organismer kan inhibitorer agere som en del af [[feedback]]-mekanismer. Hvis et enzym producerer for meget af en substans i organismen, kan denne substans agere som en inhibitor for enzymet i begyndelsen af den reaktionsvej, som den produceres på, hvilket medfører at produktionen af den givne substans gøres langsommere eller stopper, når det er til stede i tilstrækkelige mængder. Dette er en form for [[negativ feedback]]. Enzymer, som er genstand for denne type regulering, er ofte multimeriske og har allosteriske bindingssæder for regulerende substanser. Deres substrat/hastighed-plots er ikke hyperbolske, men [[sigmoidfunktion|sigmoide]].

[[Fil:Methotrexate and folic acid compared.png||thumb|Coenzymet folinsyre (venstre) og anti-cancer-medikamentet metotrexat (højre) er meget ens i struktur. Som resultat heraf er metotrexat en kompetitiv inhibitor for mange enzymer, der bruger folater.]]

Irreversible inhibitorer reagerer med enzymet og danner en [[kovalent binding|kovalent]] [[addukt]] med proteinet. Inaktiveringen er irreversibel. Disse forbindelser inkluderer [[eflornitin]], et medikament brugt til at behandle den parasitiske sygdom [[sovesyge]].<ref name=Poulin>Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090124095637/http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 |date=24. januar 2009 }} J Biol Chem. 1992 January 5;267(1):150–8. {{PMID|1730582}}</ref> [[Penicillin]] og [[acetylsalicylsyre]] virker også på denne måde. Med disse medikamenter er forbindelsen bundet i det aktive sæde og enzymet omdanner derefter inhibitoren til en aktiveret form, der reagerer irreversibelt med en eller flere aminosyrerester.

=== Brug af inaktivatorer ===
Inhibitorer er ofte brugt som medikamenter, men de kan også agere som giftstoffer. Forskellen mellem en gift og et medikament er dog ofte kun et spørgsmål om dosering, da de fleste medikamenter er giftige i visse mængder, som [[Paracelsus]] skrev, "''I alle ting er der en gift, og der er ingenting uden en gift.''"<ref>Ball, Philip (2006) ''The Devil's Doctor: Paracelsus and the World of Renaissance Magic and Science.'' Farrar, Straus and Giroux {{ISBN|0-374-22979-1}}</ref> Ligeledes er [[antibiotikum|antibiotika]] og andre medikamenter mod smitte bare specifikke giftstoffer, der dræber en patogen men ikke dens [[værtsorganisme|vært]].

Et eksempel på en inaktivator, der bruges som medikament, er [[acetylsalicylsyre]], som inhiberer enzymerne [[Cyclooxygenase|COX-1]] og COX-2, der producerer [[betændelse]]sbudbringeren [[prostaglandin]], hvormed smerte og betændelse undertrykkes. Giften [[cyanid]] er en irreversibel enzyminaktivator, der forener sig med det kobber og jern, der er i enzymet [[cytokrom c oxidase]]s aktive sæde og blokerer [[aerob respiration|cellulær respiration]].<ref>{{cite journal|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|author=Yoshikawa S and Caughey WS.|date=maj 1990|volume=265|issue=14|title=Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction.|journal=J Biol Chem.|pages=7945–7958|pmid=2159465|access-date= 2. august 2008|archive-date=25. september 2008|archive-url=https://web.archive.org/web/20080925034139/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|url-status=live}}</ref>

== Biologisk funktion ==
Enzymer udøver en række af [[funktion (biologi)|funktioner]] inden i levende organismer. De er uundværlige for [[signaltransduktion]] og celleregulering, ofte via [[proteinkinase]]r og [[fosfatase]]r.<ref>{{cite journal |author= Hunter T.|year= 1995|title= Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling.|journal= Cell.|volume= 80(2)|pages= 225–236|pmid= 7834742|doi= 10.1016/0092-8674(95)90405-0}}</ref> De genererer også bevægelse, hvor [[myosin]] hydrolyserer ATP og genererer [[muskelsammentrækning]] og flytter også last rundt i cellen som en del af [[cytoskelet]]tet.<ref>{{cite journal|url= http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=11294886|author= Berg JS, Powell BC, Cheney RE.|year= 2001|title= A millennial myosin census.|journal= Mol Biol Cell.|volume= 12(4)|pages= 780–794|pmid= 11294886}}{{Dødt link|date=november 2024 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref> Andre ATPaser i cellemembranen er [[ionpumpe]]r involverert i [[aktiv transport]]. Enzymer er også involverede i mere eksotiske funktioner, såsom [[luciferase]], der genererer lys i [[ildfluer]].<ref>{{cite journal|url= http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=2030669|author= Meighen EA.|year= 1991|title= Molecular biology of bacterial bioluminescence.|journal= Microbiol Rev.|volume= 55(1)|pages= 123–142|pmid= 2030669}}{{Dødt link|date=november 2024 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref> [[Virus (biologi)|Virus]] kan også indeholde enzymer til at inficere celler, såsom [[HIV-integrase]] og [[revers transkriptase]], eller til viral afgivelse fra celler som [[influenza]]virus' [[neuraminidase]].

En vigtig enzymfunktion er i dyrs [[fordøjelsessystem]]er. Enzymer såsom [[amylase]]r og [[protease]]r nedbryder store molekyler (henholdsvis [[stivelse]] og [[protein]]er) til mindre, så de kan absorberes i tarmsystemet. Stivelse for eksempel er for stort til at blive absorberet i tarmen, men enzymer hydrolyserer stivelseskæder til mindre molekyler såsom [[maltose]] og senere [[glukose]], som derefter kan absorberes. Forskellige enzymer fordøjer forskellige madsubstanser. I [[drøvtygger]]e, som er [[planteæder]]e, producerer mikroorganismer i fordøjelsessystemet et andet enzym, [[cellulase]], til at nedbryde plantefibres cellulosecellevægge.<ref>{{cite journal |author=Mackie RI, White BA |title=Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output |journal=J. Dairy Sci. |volume=73 |issue=10 |pages=2971–95 |year=1990 |pmid=2178174 |url=http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |access-date= 2. august 2008 |archive-date=21. november 2008 |archive-url=https://web.archive.org/web/20081121185256/http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |url-status=live }}</ref>

Flere enzymer kan samarbejde i en specifik rækkefølge, hvormed [[stofskiftevej]]e dannes. I stofskifteveje bruger ét enzym produktet fra et andet enzym som substrat. Efter den katalytiske reaktion bliver produktet videregivet til et nyt enzym. Nogle gange kan mere end ét enzym katalysere den samme reaktion parallelt, hvilket tillader mere kompleks regulering: for eksempel kan ét enzym agere med en lav konstant aktivitet, mens et andet enzym agerer med høj aktivitet, hvis fremkaldt.

Enzymer bestemmer, hvilke trin der forekommer i disse veje. Uden enzymer ville metabolisme hverken udføres gennem de samme trin, eller være hurtig nok til at tjene cellens behov. En stofskiftevej såsom [[glykolyse]] kunne ikke eksistere uafhængigt af enzymer. Glukose for eksempel kan reagere direkte med ATP og blive [[fosforylering|fosforyleret]] på ét eller flere af dets [[carbon]]atomer. I enzymers fravær ville dette forløbe så langsomt, at det ville være ubetydeligt. Hvis [[hexokinase]] derimod er tilsat forløber disse langsomme reaktioner kontinuerligt i et sådant tempo, at hvis reaktionsblandingen testes kort tid efter tilsætning, vil produktet fra fosforylering af glukoses 6. carbon, [[glukose-6-fosfat]], være det eneste betydelige produkt. Som konsekvens deraf afhænger netværket af stofskifteveje inden i cellen af det sæt af funktionelle enzymer, der er til stede.

== Aktivitetskontrol ==
Der er fem primære måder enzymaktivitet kontrolleres i cellen.

# Enzymproduktion ([[Transkription (genetik)|transkription]] og [[Translation (genetik)|translation]] af enzymgener) kan forøges eller formindskes af en celle som svar på ændringer i cellens omgivelser. Denne form for [[genregulering]] kaldes [[enzyminhibitor|enzyminduktion og -inhibering]]. For eksempel kan bakterier blive [[antibiotikaresestens|resistente over for antibiotika]] såsom [[penicillin]], fordi enzymer kaldet [[beta-laktamase]]r er tilsat, som hydrolyserer livsvigtige [[beta-laktam]]ringe inden i penicillinmolekylet. Et andet eksempel er enzymer i [[lever]]en kaldet [[cytochrom P450 oxidase]]r, som er vigtige i [[medicinmetabolisme]]. Induktion eller inhibering af disse enzymer kan forårsage [[interaktion (lægemiddel)|lægemiddelinteraktioner]].
# Enzymer kan være opdelte med forskellige stofskifteveje forekommende i forskellige [[cellulær rum|cellulære rum]]. For eksempel bliver [[fedtsyre]]r syntetiserede af ét sæt enzymer i [[cytosol]], [[endoplasmatisk reticulum]] og [[Golgiapparat]]et og brugt af et andet sæt af enzymer som energikilde i [[mitokondie]]r gennem [[β-oxidation]].<ref>{{cite journal|url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=1218279&blobtype=pdf|author=Faergeman N. J, Knudsen J.|date=april 1997|title=Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling|journal=Biochem J|volume=323|pages=1–12|pmid=9173866}}{{Dødt link|date=november 2024 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref>
# Enzymer kan reguleres af [[Enzyminhibitor|inhibitorer]] og aktivatorer. For eksempel er produkterne af en stofskiftevej ofte inhibitorer for et af de første enzymer i vejen (normalvis det første irreversible trin, kaldet det ''forpligtende trin''), hvilket regulerer mængden af slutprodukter lavet på vejen. En sådan regulatorisk mekanisme kaldes [[negativ feedback]], da mængden af produceret slutprodukt reguleres af dets egen koncentration. Negativ feedback kan effektivt justere synteseraten af intermediære metabolitter i henhold til cellens behov. Det hjælper med at fordele materialer og energi økonomisk, og hindrer fremstillingen af overskydende slutprodukter. Ligesom andre [[homøostase|homeostatiske anordninger]] hjælper kontrollen af enzymatisk aktion med at vedligeholde et stabilt internt miljø i levende organismer.
# Enzymer kan reguleres gennem [[posttranslationel modifikation]]. Dette kan inkludere [[fosforylering]], [[myristinsyre|myristilering]] og [[glykosylering]]. For eksempel hjælper fosforylering af flere enzymer, inklusiv [[glykogensynthase]], med at kontrollere syntesen eller degraderingen af [[glykogen]] og tillader cellen at respondere på ændringer i [[blodsukker]]et.<ref>{{cite journal|url=http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175|author=Doble B. W., Woodgett J. R.|date=april 2003|title=GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase|journal=J. Cell. Sci.|volume=116|pages=1175–1186|pmid=12615961|doi=10.1242/jcs.00384|access-date= 2. august 2008|archive-date=30. september 2007|archive-url=https://web.archive.org/web/20070930043534/http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175|url-status=live}}</ref> Et andet eksempel på posttranslationel modifikation er kløvningen af polypeptidkæder. [[Chymotrypsin]], en fordøjende [[protease]], produceres i sin inaktive form som [[chymotrypsinogen]] i [[bugspytkirtlen]] og transporteres i denne form til [[mave]]n, hvor den aktiveres. Det hindrer enzymet i at fordøje bugspytkirtlen eller andre væv før det kommer ind i fordøjelsessystemet. Denne type af inaktive forstadier til enzymer er kendt som et [[zymogen]].
# Nogle enzymer kan blive aktiverede når de flyttes til et andet miljø (fx fra reducerende ([[cytoplasma]]) til oxiderende ([[periplasma]]) omgivelser), høj pH til lav pH etc). For eksempel bliver [[hemagglutinin]] i influenzavirus aktiveret af konformationsændringer forårsaget af sure betingelser, hvilke opstår når det optages inden i værtscellen og kommer ind i [[lysosom]]et.<ref>{{cite journal|doi=10.1016/0092-8674(93)90260-W|author=Carr C. M., Kim P. S. |date=april 2003|title= A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin|journal=Cell|volume=73|pages=823–832|pmid= 8500173}}</ref>

== Involvering i sygdom ==
[[Fil:Phenylalanine hydroxylase brighter.jpg|thumb|[[Fenylalaninhydroxylase]]. Lavet fra [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1KW0 PDB 1KW0] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20140630031918/http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1KW0 |date=30. juni 2014 }}.]]
Eftersom en streng kontrol af enzymaktivitet er essentiel for [[homøostase]], kan enhver funktionsfejl (mutation, overproduktion, underproduktion eller [[deletion]]) af et enkelt kritisk enzym føre til en [[genetisk sygdom]]. Enzymers vigtighed vises ved det faktum, at en [[letal]] sygdom kan forårsages af funktionsfejl for blot én type enzymer ud af tusinder, der er i vores krop.

Et eksempel er den mest almindelige form for [[fenylketonuri]]. En mutation af en enkelt aminosyre i enzymet [[fenylalaninhydroxylase]], som katalyserer det første trin i nedbrydningen af [[fenylalanin]], resulterer i en ophobning af fenylalanin og lignende produkter. Det kan føre til [[udviklingshæmning]], hvis sygdommen ikke behandles.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090927134528/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 |date=27. september 2009 }} Accessed 4 April 2007</ref>

Et andet eksempel er at mutationer i sæd- og ægceller i gener kodende for [[DNA-reparation]]senzymer forårsager arvelige kræftsyndromer som [[xeroderma pigmentosum]]. Defekter i disse enzymer forårsager cancer, da kroppen ikke i samme grad er i stand til at reparere mutationer i genomet. Det forårsager langsom akkumulering af mutationer og resulterer i udviklingen af mange typer cancer hos den påvirkede.

== Navngivningskonventioner ==
Navnet på et enzym er ofte udledt af dets substrat eller den kemiske reaktion, det katalyserer, med navnet endende på ''-ase''. Eksempler er [[laktase]], [[alkoholdehydrogenase]] og [[DNA-polymerase]]. Dette kan resultere i forskellige enzymer, kaldet isoenzymer, med samme funktion, der dermed har samme fundamentale navn. Isoenzymer har en forskellig aminosyresekvens og kan muligvis adskilles ved deres optimale [[pH]], kinetiske egenskaber eller immunologisk. Yderligere er det ikke sikkert, at den normale fysiologiske reaktion, et enzym katalyserer, er den samme som under kunstige betingelser. Dette kan resultere i, at det samme enzym bliver identificeret med to forskellige navne. For eksempel er [[glukoseisomerase]], der industrielt bruges til at konvertere [[glukose]] til sødemidlet [[fruktose]], en xyloseisomerase ''in vivo''.

[[International Union of Biochemistry and Molecular Biology]] har udviklet en nomenklatur for enzymer, de såkaldte [[EC-nummer|EC-numre]]; hvert enzym beskrives af en sekvens af fire tal, der kommer efter bogstaverne "EC".
Det første tal klassificerer enzymet i bred forstand baseret på dets mekanisme:

Det øverste niveau i klassificeringen er
* EC 1 ''[[Oxidoreduktase]]r'': katalyserer [[iltning|oxidation]]-/reduktion-reaktioner
* EC 2 ''[[Transferase]]r'': overfører en [[funktionel gruppe]] (fx en metyl- eller fosfatgruppe)
* EC 3 ''[[Hydrolase]]r'': katalyserer [[hydrolyse]]n af forskellige bindinger
* EC 4 ''[[Lyase]]r'': kløver forskellige bindinger på anden måde end hydrolyse og oxidation
* EC 5 ''[[Isomerase]]r'': katalyserer [[isomer]]iseringsændringer inden for et enkelt molekyle
* EC 6 ''[[Ligase]]r'': sammenføjer to molekyler med [[kovalent binding|kovalente bindinger]]

== Enzymindustri ==
Enzymer bruges mere og mere i industrien til produktion af forbrugsvarer og andet, i takt med at metoder til at teste og udvikle enzymer efter behov bliver bedre og mere økonomiske. Brugen af enzymer er ideel, når en ekstremt specifik katalysator er nødvendig. Enzymer er dog generelt begrænset til det antal reaktioner, de gennem evolutionen er udviklet til at katalysere, og også med hensyn til deres mangel på stabilitet i [[opløsningsmiddel|organiske opløsningsmidler]] og ved høje temperaturer. Som konsekvens heraf er [[protein engeneering]] et aktivt forskningsfelt, som involverer forsøg på at skabe nye enzymer med nyskabende egenskaber, enten gennem rationelt design eller ''in vitro''-evolution.<ref>{{cite journal|author=Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P.|year= 2005|title= Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology.|journal= J Nanosci Nanotechnol.|volume=5|issue=11|pages= 1759–1767|pmid= 16433409|doi= 10.1166/jnn.2005.441}}</ref><ref>{{cite journal|author=Hult K, Berglund P.|year= 2003|title= Engineered enzymes for improved organic synthesis.|journal= Curr Opin Biotechnol.|volume=14|issue=4|pages= 395–400|pmid= 12943848|doi= 10.1016/S0958-1669(03)00095-8}}</ref> De første bioteknologiske produkter kom på markedet i [[1970'erne]] med [[insulin]] som værende det første produkt.<ref name=CBDMT>{{kilde www|url=cbdmt-_the_market_and_business_intelligence_company_reviews_the_enzyme_market-1216712910.pdf|titel=CBDMT - Custom Business Development and Management Technology|udgivelsesdato=14. juli 2008|besøgsdato=9. august 2008}}</ref> Herefter udvikledes industrien og enzymvirksomheder blev i nogle lande (mest udtalt i [[Danmark]], [[Brasilien]] og [[USA]]) støttet af [[stat]]en,<ref name=CBDMT /> hvormed især danske virksomheder i dag er langt fremme i udviklingen, hvad angår enzymproduktion, og alene de to største enzymproducerende virksomheder i Danmark, [[Novozymes]] og [[Danisco]] størst hhv. næststørst, stod i 2005 for to tredjedele af verdensmarkedet.<ref>{{kilde www|url=http://ing.dk/artikel/78669?highlight=Nestle|titel=Danmark i front med gensplejsede hjælpestoffer|forfatter=Jakob Martini|udgivelsesdato=17. april 2005|besøgsdato=5. august 2008|url-status=dead}}</ref> De tre hovedområder tekniske enzymer, fødevare- og foderenzymer er en inddeling, der efterhånden benyttes inden for enzymproduktion. Inden for alle de tre grupper sidder verdens største enzymproducent på mellem 40 og 50 % af markedet <small>(pr. februar 2008)</small>,<ref>{{kilde www|url=http://www.shareholders.dk/art/templates/nyhedsbrev.aspx?articleid=264&zoneid=1|titel=Aktieanalyse: Novozymes A/S|forfatter=Thorleif Jackson, aktieanalytiker og porteføljemanager|udgiver=[[Dansk Aktionærforening]]|udgivelsesdato=8. februar 2008|besøgsdato=9. august 2008|archive-date=12. november 2012|archive-url=https://web.archive.org/web/20121112232752/http://www.shareholders.dk/art/templates/nyhedsbrev.aspx?articleid=264&zoneid=1|url-status=live}}</ref> eller en samlet markedsandel på 46 % <small>(pr. november 2007)</small>,<ref name=investindenmark /> mens Danisco står for omkring 20 % <small>(pr. november 2007)</small>.<ref name=investindenmark>{{kilde www|url=http://www.investindk.com/db/filarkiv/958/LS_ABE_Industrialbiotech_Nov2007_high.pdf|titel=Area of Biz Excellence...|udgivelsesdato=november 2007|besøgsdato=9. august 2008|udgiver=[[Udenrigsministeriet]]|url-status=dead}}</ref> Af andre mindre enzymproducenter kan nævnes [[Captive Producers]], [[DSM (virksomhed)|DSM]], [[AB Enzymes]] og [[BASF]].<ref>{{kilde www|url=http://www.novozymes.com/da/MainStructure/AboutUs/Facts/Business+areas.htm|titel=Forretningsområder listet med største producenter|udgiver=Novozymes|udgivelsesdato=2008|besøgsdato=9. august 2008|archive-date= 7. oktober 2008|archive-url=https://web.archive.org/web/20081007041137/http://www.novozymes.com/da/MainStructure/AboutUs/Facts/Business+areas.htm|url-status=live}}</ref>

{| class="wikitable"
|-
|width=25% align=center|'''Anvendelse'''
|width=37% align=center|'''Enzymer brugt'''
|width=37% align=center|'''Brug'''
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2" | [[Bagning|Bageindustri]] [[Fil:Amylose.svg|thumb|180px|alpha-amylase catalyserer frigivelsen af sukkermonomerer fra stivelse]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Svampe]]s alfa-amylase deaktiveres normalt omkring 50&nbsp;°C, men ødelægges under bageprocessen.
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Katalyserer nedbrydning af [[stivelse]] i [[mel]]et til sukker. Gær producerer kuldioxid ud fra sukker. Brugt i produktionen af hvidt brød, [[bolle (bagværk)|boller]] og [[rundstykke]]r.
|-
| Proteaser
| Kiksfabrikanter bruger dem til at sænke proteinindholdet i mel.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Babymad]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Trypsin]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Til at forfordøje babymad.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="6" | [[Brygning|Bryggeindustri]] [[Fil:Sjb whiskey malt.jpg|thumb|180px|[[Spiring (plante)|Spirende]] [[almindelig Byg|byg]] brugt til malt.]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Enzymer fra byg frigives under ølproduktionens [[mæskning]].
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | De degraderer stivelse og proteiner i det de producerer simple sukre, aminosyrer og peptider, der bruges af gær til fermentering.
|-
| Industrielt producerede bygenzymer
| Bredt brugt i brygningsprocessen som erstatning for de naturlige enzymer fundet i byg.
|-
| Amylase, glucanaser, proteaser
| Kløver polysakkarider og proteiner i [[malt]]en.
|-
| Betaglucanaser og arabinoxylanaser
| Forbedrer [[urt (ingrediens)|urtens]] og ølfiltratets karakteristika.
|-
| Amyloglucosidase og pullulanaser
| Lavkalorieøl og justering af fermentering.
|-
| Proteaser
| Fjerner uklarheder produceret under opbevaring af øl.
|-
|
| Acetolaktatdecarboxylase (ALDC)
| Undgår dannelsen af diacetyl
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | [[Juice|Frugtjuice]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Cellulaser, pectinaser
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Klarer frugtjuice
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4" | [[Mejeri]]industri [[Fil:Roquefort cheese.jpg|thumb|180px|Roquefort-ost]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Rennin]], udvundet fra unge [[drøvtygger]]es maver.
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Fabrikering af ost, brugt til at [[hydrolyse]]re protein.
|-
| Mikrobielt produceret enzym
| Bruges nu i stadig stigende grad i mejeriindustrien.
|-
| [[Lipase]]r
| Bliver tilsat under produktionen af [[Roquefort-ost]] til at øge modningen af [[Danablu]].
|-
| Laktaser
| Nedbryder [[laktose]] til [[glukose]] og [[galaktose]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Kødmørning|Kødmørnere]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Papain]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Til at mørne kød inden tilberedning.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2"| [[Stivelse]]sindustri{{dobbelt billede|right|Alpha-D-Glucopyranose.svg|90|Alpha-D-Fructofuranose.svg|110|Glukose|Fruktose}}
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Amylaser, amyloglucosidaser og glucoamylaser
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Omdanner [[stivelse]] til [[glukose]] og forskellige [[sirup]]per.
|-
| Glukoseisomerase
| Omdanner [[glukose]] til [[fruktose]] i produktionen af [[majssirup|højfruktosesirupper]] fra stivelsesmaterialer. Disse sirupper har forøgede sødeegenskaber og sænkede [[kalorie]]værdier end sukrose for samme niveauer af sødning.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Papir]]industri [[Fil:InternationalPaper6413.jpg|160px|thumb|En papirmølle i [[South Carolina]].]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Amylase]]r, [[xylanase]]r, [[cellulase]]r og [[lignin]]aser
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Amylaser nedbryder stivelse til lavere [[viskositet]] medvirkende til størrelse og belægning af papir. Xylanaser reducerer blegning behøvet til affarvning; cellulaser blødgør fibre, forbedrer dræning og fremmer blækfjernelse; lipaser reducerer beg og lignin-nedbrydende enzymer fjerner [[lignin]] for at blødgøre papir.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2" |[[Biobrændsel og biobrændstof]]-industri [[Fil:Cellulose-3D-balls.png|180px|thumb|Cellulose i 3D]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Cellulase]]r
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Brugt til at nedbryde cellulose til sukre der kan fermenteres (se [[cellulosisk ætanol]]).
|-
| [[Ligninase]]r
| Brug af [[lignin]]affald
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4" | [[Biologisk detergent]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Primært [[protease]]r produceret i en [[ekstracellulær]] form fra [[bakterie]]r
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Brugt til at fjerne proteinpletter fra tøjet.
|-
| [[Amylase]]r
| Detergenter i maskinopvask til at fjerne stridige stivelsesrester
|-
| [[Lipase]]r
| Brugt til at at fjerne fedt- og oliepletter.
|-
| [[Cellulase]]r
| Brugt i biologiske [[skyllemiddel|skyllemidler]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Rengøring til [[kontaktlinse]]r
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Protease]]r
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Til at fjerne [[protein]]er på kontaktlinser for at forhindre infektioner.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Naturgummi|Gummiindustri]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Catalase]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Til at lave [[ilt|oxygen]] fra [[peroxid]] til at omdanne [[latex]] til [[skumgummi]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Fotografi]]industri
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Protease (ficin)
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Løsne [[gelatin]] fra scrap[[Fotografisk film|film]] og dermed tillade gendannelsen af dens [[sølv]]indhold.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Molekylærbiologi]] [[Fil:DNA123 rotated.png|180px|thumb|En del af en DNA [[dobbelthelix]].]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Restriktionsenzym]]er, [[DNA-ligase]] og [[polymerase]]r
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Brugt til at manipulere DNA i [[gensplejsning]], vigtigt i [[farmakologi]], [[landbrug]] og [[Lægemiddel|medicin]]. Essentiel for restriktionsfordøjelse og [[PCR]]. Molekylærbiologi er også vigtig i [[kriminalteknologi]].
|-
|}

== Se også ==

* [[Ekstremozym]]
* [[Katalysator (kemi)|Katalysator]]
* [[Membranprotein]]
* [[Komplementsystemet]]
* [[Proteinkemi]]
* [[Proteinkinase]]r
* [[Ribozym]]

== Yderligere læsning ==
{| border=0 cellpadding=0 cellspacing=0 style="width:100%"
|-
| style="vertical-align: top; width: 50%; padding-right: 1em"|
;Etymologi og historie
* [http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm New Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge, redigeret af Athel Cornish-Bowden og udgivet af Universitat de València (1997):] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20101213084345/http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm |date=13. december 2010 }} {{ISBN|84-370-3328-4}}, En historie om tidlig enzymologi.
* [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html Williams, Henry Smith, 1863–1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120509114830/http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |date= 9. maj 2012 }}, En lærebog fra det 19. århundrede.
* Kleyn, J. and Hough J. The Microbiology of Brewing. ''Annual Review of Microbiology'' (1971) Vol. 25: 583–608

;Enzymstruktur og -mekanisme
* Fersht, A. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998 {{ISBN|0-7167-3268-8}}
* Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. {{ISBN|0-7167-0070-0}}
* Page, M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Enzyme Mechanisms. Royal Society of Chemistry. {{ISBN|0-85186-947-5}}
* Bugg, T. Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry, 2004, Blackwell Publishing Limited; 2nd edition. {{ISBN|1-4051-1452-5}}
* Warshel, A., Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions John Wiley & Sons Inc. 1991. {{ISBN|0-471-18440-3}}

;Termodynamik
* [http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/BIOBK/BioBookEnzym.html Reaktioner og Enzymer] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20121228002422/http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/biobk/biobookenzym.html |date=28. december 2012 }} Kapitel 10 af On-Line Biology Book at Estrella Mountain Community College.
| style="vertical-align: top; width: 50%"|
;Kinetik og inhibering
* Athel Cornish-Bowden, ''Fundamentals of Enzyme Kinetics''. (3rd edition), Portland Press (2004), {{ISBN|1-85578-158-1}}.
* Irwin H. Segel, ''Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems''. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), {{ISBN|0-471-30309-7}}.
* John W. Baynes, ''Medical Biochemistry'', Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), {{ISBN|0-7234-3341-0}}, p. 57.

;Funktion og kontrol af enzymer i cellen
* Price, N. and Stevens, L., Fundamentals of Enzymology: Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins Oxford University Press, (1999), {{ISBN|0-19-850229-X}}
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=gnd.chapter.86 Ernæring og Metabolske Sygdomme] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20070715151014/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=gnd.chapter.86 |date=15. juli 2007 }} Kapitel i den online lærebog "Introduction to Genes and Disease" fra NCBI.

;Enzymnavngivningskonventioner
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ Enzyme Nomenklatur] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20170905173720/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ |date= 5. september 2017 }}, Anbefalinger til enzymnavne fra Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology.
* Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, (1959)

;Industriel anvendelse
* [http://www.mapsenzymes.com/History_of_Enzymes.asp Historie om industrielle enzymer]{{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20130508194034/http://www.mapsenzymes.com/History_of_Enzymes.asp |date= 8. maj 2013 }}, Artikel om historie omkring industielle enzymer, fra det sene 1900-tal til i dag.
* [http://www.novozymes.com/da/MainStructure/OurScience/ Novozymes - Vores videnskab] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080908022007/http://www.novozymes.com/da/MainStructure/OurScience/ |date= 8. september 2008 }} Illustrerede eksempler på hvad enzymer bruges til og hvordan.
|}

== Eksterne henvisninger ==
{{søsterlinks
|commonskat=Enzymes
|wikt=enzym
|books=Enzymer
}}
* [http://www.biotechacademy.dk/undervisningsprojekter/Enzymer,-d-,folkeskolen.aspx Enzymer – kroppens små maskiner. Biotec Academy] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120722080537/http://www.biotechacademy.dk/undervisningsprojekter/Enzymer,-d-,folkeskolen.aspx |date=22. juli 2012 }} Undervisningsmateriale til gymnasier.
* [http://tutor.lscf.ucsb.edu/instdev/sears/biochemistry/tw-enz/tabs-enzymes-frames.htm Enzymstruktur/-funktion] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090318142348/http://tutor.lscf.ucsb.edu/instdev/sears/biochemistry/tw-enz/tabs-enzymes-frames.htm |date=18. marts 2009 }}, Webvejledning i enzymstruktur og -funktion.
* [http://www.science2day.info/2008/02/enzyme-test-or-cpk-test-what-is-it.html Enzymer i diagnose] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080612123407/http://www.science2day.info/2008/02/enzyme-test-or-cpk-test-what-is-it.html |date=12. juni 2008 }}, Enzymers rolle i diagnosticering af sygdomme.
* [http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp Enzym-spotlight] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20081218065938/http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp |date=18. december 2008 }} Månedlig post ved European Bioinformatics Institute om et udvalgt enzym.
* [http://www.amfep.org AMFEP] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20201205150508/https://amfep.org/ |date= 5. december 2020 }}, Association of Manufacturers and Formulators of Enzyme Products
* [http://www.brenda-enzymes.org BRENDA] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20150506193454/http://www.brenda-enzymes.org/ |date= 6. maj 2015 }} database, en omfattende samling af informations- og litteraturreferencer omkring alle kendte enzymer; kræver betaling for kommercielle brugere.
* [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ Enzyme Structures Database] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20130403224141/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ |date= 3. april 2013 }} linker til de kendte 3-D strukturdata for enzymer i [[Protein Data Bank]].
* [http://www.expasy.org/enzyme/ ExPASy enzyme] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20060218084611/http://www.expasy.org/enzyme/ |date=18. februar 2006 }} database, linker til [[UniProtKB/Swiss-Prot]] sekvensdata, indgange i andre databaser og til relateret litteratursøgning.
* [http://www.genome.jp/kegg/ KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090506185110/http://www.genome.jp/kegg/ |date= 6. maj 2009 }} Grafisk og hypertekstbaseret information om biokemiske veje og enzymer.
* [http://www-mitchell.ch.cam.ac.uk/macie MACiE] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090907184708/http://www-mitchell.ch.cam.ac.uk/macie/ |date= 7. september 2009 }} database med enzymreaktionsmekanismer.
* [http://metacyc.org/ MetaCyc] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20201111215227/https://metacyc.org/ |date=11. november 2020 }} database med enzymer og stofskifteveje
* [http://www.vega.org.uk/video/programme/19 'Ansigt-til-ansigt'-interview med Sir John Cornforth som har modtaget en Nobelpris for arbejdet på stereokemien for enzymkatalyserede reaktioner] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080821133238/http://www.vega.org.uk/video/programme/19/ |date=21. august 2008 }} Gratis video fra Vega Science Trust
* [http://www2.sigmaaldrich.com/Area_of_Interest/Biochemicals/Enzyme_Explorer/Key_Resources/Assay_Library/Assays_by_Enzyme_Name_IV.html?cm_mmc=wiki-_-social-_-enzymes-_-Enzymes Sigma Aldrich Enzyme Assays by Enzyme Name] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20081006080938/http://www.sigmaaldrich.com/Area_of_Interest/Biochemicals/Enzyme_Explorer/Key_Resources/Assay_Library/Assays_by_Enzyme_Name_IV.html?cm_mmc=wiki-_-social-_-enzymes-_-Enzymes |date= 6. oktober 2008 }} – hundredvis af assays sorteret efter enzymnavne.

== Referencer ==
{{reflist|2}}

{{autoritetsdata}}

[[Kategori:Enzymer| ]]
[[Kategori:Proteiner]]